منځپانگې ته ورتلل

انزايم

وېبتړنې سمول
د ويکيپېډيا، وړیا پوهنغونډ له خوا
Ribbon diagram of the enzyme TIM, surrounded by the space-filling model of the protein. TIM is an extremely efficient enzyme involved in the process that converts sugars to energy in the body.

اينزايم هغه پروټين دي، کوم چې د بيالوژيکي کټلايسټ په توګه کار کوي (بايو کتلايسټ).کټلایسټ کیمياوي غبرګون ته چټکتيا ورکوي. هغه ماليکولونه چې شونې ده اينزام پرې عمل وکړي «سبسټريټس» بلل کېږي، اينزايم همدا سبسټريټس په بېلا بېلو مالیکونو بدلوي او دې ته يې تولیدات (محصولات) ويل کېږي. په حجرو کې نږدې ټولې ميتابوليکې پروسې د اینزام کټلايسس ته اړتيا لري، تر څو د ژوند د (دوام) لپاره په پوره اندازه چټکتيا سره منځ ته راشي. د انفرادي اقداماتو د چټکتيا لپاره ميتابوليکې لارې تر اينزامونو پورې تړلي دي. د اینزایمونو مطالعې ته «اينزايمولوژي» وايي او د «سيوډو اينزايم» څانګه (اينزامونو ته د ورته تحليل او تجزيې برخه) دا مني، چې د بشپړتيا پر مهال، ځينې اينزايمونو د بيالوژيکي کټلايسس د تر سره کولو وړتيا له لاسه ورکړې ده، کوم چې ډېر ځله د دوی د «امينو اسيډ» په ترتيب او غیر معمولي « pseudocatalytic» (شبه کټلايسس) ځانګړتياوو کې لیدل کېږي.[۱][۲][۳]

اينزايمونه له پنځه زره نه د زيات ډوله بيوشيميايي غبرګونونو د چټکولو لپاره پېژندل کېږي. نور بايوکټلايسټس «کټلايټيک  RNA»  ماليکولونه دي چې «رايپوزايم» بلل کېږي. د اينزايم ځانګړتيا د دی له بې ساري درې اړخيز جوړښت نه اخیستل شوې ده.[۴]

د نورو ټولو کټلايز کوونکو په څېر (چټکونکو په څېر)، اينزايم هم د خپل فعاليت د توان په کمولو سره غبرګون زياتوي. ځينې اينزايمونه د خپلو «سبسټريټ» په بدلون سره کولای شي په ميلیونونه ځله چټک توليد سره مخ په وړاندې لاړ شي. يوه ښه بېلګه يې « orotidine 5'-phosphate decarboxylase» ده، کومه چې د يوه داسې غبرګون اجازه ورکوي، چې په بل ډول يې په ملي سيکنډونو کې د رامنځ ته کېدو لپاره ميليونونه کلونه اوړي. د کيميا په علم کې، اينزايم د هر ډول کټلايسټ په څېر دي او په کيمياوي غبرګون کې نه مصرفيږي (نه ضايع کېږي اونه استهلاکيږي) او نه کولای شي، د کوم غبرګون برابرښت ته بدلون ورکړي. له ډېرو نورو کټلايسټونو نه اينزام توپير لري، ځکه چې اينزايم ډېر ځانګړی دی. شونې ده چې د اينزام فعاليت د نورو ماليکولنو په مټ اغېرمن شي: مخنيونکي هغه ماليکولونه دي، کوم چې د اينزام فعاليت کموي او فعالونکي هغه ماليکونه دي، کوم چې د اينزام فعاليت زياتوي. ډېری درمليز درمل او زهر د اينزام مخه نيسي. د يو اينزام فعاليت د دې د زياتې تودوخې او pH نه د باندې په څرګند ډول کمېږي او ډېر اينزامونه (د تل لپاره) چې کله د زياتې تودوخې سره مخامخ کېږي، خپل جوړښت او د چټکولو ځانګړتياوې له لاسه ورکوي، (pH د هايډروجن د ځواک مخفف دی).[۵][۶]

ځينې اينزايمونه د سوداګرۍ لپاره کارول کېږی، د بېلګې په ډول: د انټي بايوټيکس په جوړولو کې. ځينې کورني مصنوعات د کيمياوي غبرګون د چټکولو لپاره له اينزايمونو نه کار اخلي: د مینځلو په بيالوژيکي پوډرو کې شته اينزايمونه په لباس باندې پروټين، نشاسته يا د غوړو داغ ماتوی (له منځه وړي)، د غوښې په نرمونکو کې شته اينزامون،ه پروټينونه په کوچنيو ماليکولنو بدلوي او په دې ډول د غوښې ژوول اسانه کېږي.

رېښه او تاريخچه

د اولسمې پېړۍ د وروستيو او د اتلسمې پېړۍ تر لومړيو پورې، د خېټې د نمۍ په مټ د غوښې هضمول او د بوټو د زوښې او عرق په مټ نشاسته په بوره بدلول پېژندل شوې چاره وه، خو هغه طريقه نه وه روښانه، په کومه چې دا چاره ترسره کېده.[۷][۸]

فرانسوي کيميا پوه « Anselme Payen» لومړی هغه څوک و چې يو اينزايم «ډايساټس» يې په ۱۸۳۳ز کال کې کشف کړ (وموند). څو لسيزې وروسته، په داسې حال کې چې په الکولو (شراب) کې د بورې موره کول يې تر مطالعې لاندې نيولي و « Louis Pasteur» دې پايلې ته ورسېد چې، دا خميره د تومنې د حجرو په داخل کې د يو مهم ځواک له امله رامنځ ته کېږي، کوم ته چې «فرمينټ» (خميراوتومنه کول) ويل کېږي، د کومو په اړه چې فکر کېده، چې یوازې په ژونديو موجوداتو کې عمل کوي. هغه ليکلي دي چې: «د الکولو موره کېدل يو داسې کار دی، کوم چې د خمېرې د حجرو د ژوند او ترتيب سره نښتی دی، نه د حجرو له مرګ يا خرابۍ سره».[۹][۱۰]

په ۱۸۷۷ز کال کې، د طبيعي علومو الماني پوهاند « Wilhelm Kühne» (۱۸۳۷-۱۹۰۰ز) په لومړي ځل د اينزايم اصطلاح وکاروله، کومه چې د یوناني ټکي « ἔνζυμον» نه اخیستل شوې او معنا يې ده: «خميره شوی» يا «په تومنه کې». دا اصطلاح يې د همدې پروسې د تشرېح لپاره کارولې وه. د اينزام ټکی وروسته د «پيپسن» (يو ډول جوهر دی) په څېر د ناژونديو مادو لپاره هم وکارول شو، د خميرې يا تومنې ټکی، د ژونديو له خوا د پیدا شوي کيمياوي فعاليت لپاره کاول کېده.[۱۱][۱۲]

«ايډورډ بکنر» په ۱۸۹۷ز کال کې د تومنې د عرق د مطالعې اړوند خپله لومړۍ لیکنه وړاندې کړه. د برلين په پوهنتون کې د يو لړ تجربو پر مهال، هغه وموندله چې بوره د خميرې په لعاب (لاړجنه ماده) سره تومنه کېږي، ان تر د ې، که چېرې په دې مرکب کې د خميرې کومې ژوندۍ حجرې نه وې. هغه اينزايم ته د «زيماز» نوم ورکړ، کوم چې د «سوکروز» (بورې) د تومنه کېدو لامل ګرځېدلی و. په ۱۹۰۷ز کال کې، هغه «له حجرې نه د خالي تومنې د موندنې» له امله په کيميا کې د نوبل جايزه تر لاسه کړه. د «بوچنر» له بېلګې وروسته، د اينزايمونو نومونه په عمومي توګه د هغوی له غبرګونونو سره سم کېښودل کېږي: په انګليسي ژبه کې د دې ټکي وروستاړی « ase » د سبسټريټ له نامه سره نښلول کېږي (د بېلګې په ډول: lactase هغه اينزام دی چې قند چاودوي) یا د دوی د غبرګونونو د ډول سره په تړاو يې نوم اېښودل کېږي (لکه: DNA polymerase د DNA polymerase جوړوي).[۱۳][۱۴][۱۵]

د ۱۹۰۰ز لسيزې تر لومړيو پورې د اينزايمونو بايوشيميايي پېژندګلو معلومه نه وه. ډېرو ساينسپوهانو وليدل چې اينزايمي فعاليت په پروټينو پورې تړلی دی، خو ځينو نورو (لکه د نوبل جايزې ګټونکی رچرډ ولسټټر) استدلال کاوه چې، پروټين له ځانه سره يوازې رېښتيني اينزايمونه لېږدوي او پروټينونه په خپله د کټلايز کولو وړتیا نه لري. په ۱۹۲۶ز کال کې، «جيمز بي سمنر» روښانه کړه چې: «اينزايم يوريز» سوچه پروټين دی او هغه يې سخت کړل، هغه په ۱۹۳۷ز کال کې د اينزايم کټالايز لپاره هم همداسې عمل تر سره کړ. دا پايله چې شونې ده، سوچه پروتين هم اينزايم و اوسي، په پرېکنده ډول د «جان هوارډ نورتروپ» او «وینډل مرديت سټينلي» له خوا ثابته شوې، چا چې د هاضمې په اينزايمونو پيپسين (۱۹۳۰ز)، ټراپسن او کيموټرايپسن باندې کار کړی و. دې درې ساينسپوهانو ته په ۱۹۴۶ز کال کې په کيميا کې د نوبل جايزه ورکړل شوې وه.  [۱۶][۱۷]

دې موندنې چې اينزايمونه هم کرسټلايز کېدای شي (يعنې سخت کېدای شي او متبلور کېدای شي) په پايله کې د دوی له جوړښت سره مرسته وکړه چې د ايکسری کرټالګرافي په مټ يې حل کړي. دا چاره لومړی د «لايزوزايم» لپاره تر سره شوه، دا په اوښکو، لاړو او د هګيو په ژېړو کې موندل کېدونکی يو اينزایم دی، کوم چې د ځينو باکترياوو پوښونه هضموي، دا جوړښت د یوې ډلې له خوا تشرېح شوی و چې مشري يې «ډيويډ چيلټن فلپس» کوله او په ۱۹۶۵ز کال کې يې خپره کړه. د لايزوزايم دې د لوړې کچې جوړښت، د جوړښتي بيالوژي د څانګې پيل او پر دې د تفصيلي پوهېدلو هڅه پيل کړه، چې اينزايم د یوه اتوم په کچه څه ډول عمل کوي.[۱۸][۱۹]

ډلبندي او نومول

اينزايمونه د دوو مرکزي معیارونو له لارې وېشل کېدای شي: يا د «امينو اسيد» د لړۍ ورته والی (په همدې بنسټ تکاملي اړيکه) يا د اينزايم فعاليت.

د اينزايم فعاليت. د يوه اينزايم نوم په عمومي توګه د هغه له «سبسټريټ» (سبسټريټ د يو پوړ لاندې بل پوړ يا هغه توکو ته ويل کېږي چې د يو بل شي لپاره د بنسټ په توګه کار کوي، په دې ځای کې سبسټريټ هغه څه دي چې اينزام پرې عمل کوي) نه اخستل شوی وي يا له هغه کيمياوي غبرګون نه اخستل شوی وي چې انزايم چټکتيا ورکوي (کټلايز کوي)، په انګليسي ژبه کې دا ټکی په پای کې د « ase» توري لري. بېلګې يې «لاکتاز، اکول ډيهاډروجينيز او ډي اين ای پوليميرز» دي. هغه بېلا بېل اينزايمونه چې يو ډول کيمياوي غبرګون کټلايز کوي، «ايسوزايمز» بلل کېږي.[۲۰]

د بايوشيمي او ماليکولر بيالوژي نړيوال ائتلاف د اينزايمونو لپاره يو نوم چمتو کړی، چې EC شمېرې (د اينزام کميسيون) دی. هر اينزايم د « EC» له لارې تعريفيږي، له دې وروسته د څلورو شمېرو يوه لړۍ وي، کومه چې د اينزايمي ترتيب او ډلبندۍ استازيتوب کوي (له ډېر عام ډول نه نيولې تر ډېر خاص پورې). په دې ډول چې لومړۍ شمېره په پراخه ډول اينزايم د خپلې تګلارې پر بنسټ ډلبندي کوي، خو نورې شمېرې يې همدې ډلبندۍ ته نوره او زياته ځانګړتيا ورکوي.[۲۱]

تر ټولو لوړه درجه ډلنبدي يې په لاندې ډول ده:

  • EC 1، Oxidoreductases: د اکسيډيشن کمښت غبرګونونه کټلايز کوي.
  • EC 2، Transferases: يو فعال ګروپ لېږدوي (د بېلګې په ډول: د يو ميتيل يا فاسفيټ ګروپ).
  • EC 3، Hydrolases: د بېلا بېلو بندونو هايډروليسس کټلايز کوي (چټکوي/په خوځښت راولي).
  • EC 4، Lyases: له هايډوليسس او اکسيډيشن پرته په نورو لارو چارو بندونه ماتوي.
  • EC 5، Isomerases: په يو مالیکول کې «اسومرايزيشن» بدلونونه کټلايز کوي.
  • EC 6، Ligases: دوه ماليکونه په «کوويلانټ» بندونو سره يو ځای کوي (کوويلانټ هغه بند دی چې له شریک اليکټرون څخه جوړ شوی وي).
  • EC 7، Translocases: په پردو کې د «ايونونونو» يا ماليکولونو خوځښت کټلايز کوي، يا په پردو کې د دوی جلا کېدل کټلايز کوي.

سرچینې

  1. ↑ Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). Biochemistry (5th ed.). San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 0-7167-4955-6.کينډۍ:Open access
  2. ↑ Murphy JM, Farhan H, Eyers PA (2017). "Bio-Zombie: the rise of pseudoenzymes in biology". Biochem Soc Trans. 45 (2): 537–544. doi:10.1042/bst20160400. PMID 28408493.
  3. ↑ Murphy JM, et al. (2014). "A robust methodology to subclassify pseudokinases based on their nucleotide-binding properties". Biochemical Journal. 457 (2): 323–334. doi:10.1042/BJ20131174. PMC 5679212. PMID 24107129.
  4. ↑ Schomburg I, Chang A, Placzek S, Söhngen C, Rother M, Lang M, Munaretto C, Ulas S, Stelzer M, Grote A, Scheer M, Schomburg D (January 2013). "BRENDA in 2013: integrated reactions, kinetic data, enzyme function data, improved disease classification: new options and contents in BRENDA". Nucleic Acids Research. 41 (Database issue): D764–72. doi:10.1093/nar/gks1049. PMC 3531171. PMID 23203881.
  5. ↑ Radzicka A, Wolfenden R (January 1995). "A proficient enzyme". Science. 267 (5194): 90–931. Bibcode:1995Sci...267...90R. doi:10.1126/science.7809611. PMID 7809611. S2CID 8145198.
  6. ↑ Callahan BP, Miller BG (December 2007). "OMP decarboxylase—An enigma persists". Bioorganic Chemistry. 35 (6): 465–9. doi:10.1016/j.bioorg.2007.07.004. PMID 17889251.
  7. ↑ de Réaumur RA (1752). "Observations sur la digestion des oiseaux". Histoire de l'Académie Royale des Sciences. 1752: 266, 461.
  8. ↑ Williams HS (1904). A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences. Harper and Brothers.
  9. ↑ Payen A, Persoz JF (1833). "Mémoire sur la diastase, les principaux produits de ses réactions et leurs applications aux arts industriels" [Memoir on diastase, the principal products of its reactions, and their applications to the industrial arts]. Annales de chimie et de physique. 2nd (in فرانسوي). 53: 73–92.
  10. ↑ Manchester KL (December 1995). "Louis Pasteur (1822–1895)–chance and the prepared mind". Trends in Biotechnology. 13 (12): 511–5. doi:10.1016/S0167-7799(00)89014-9. PMID 8595136.
  11. ↑ Kühne coined the word "enzyme" in: Kühne W (1877). "Über das Verhalten verschiedener organisirter und sog. ungeformter Fermente" [On the behavior of various organized and so-called unformed ferments]. Verhandlungen des Naturhistorisch-medicinischen Vereins zu Heidelberg. new series (in الماني). 1 (3): 190–193. Relevant passage on page 190: "Um Missverständnissen vorzubeugen und lästige Umschreibungen zu vermeiden schlägt Vortragender vor, die ungeformten oder nicht organisirten Fermente, deren Wirkung ohne Anwesenheit von Organismen und ausserhalb derselben erfolgen kann, als Enzyme zu bezeichnen." (Translation: In order to obviate misunderstandings and avoid cumbersome periphrases, [the author, a university lecturer] suggests designating as "enzymes" the unformed or not organized ferments, whose action can occur without the presence of organisms and outside of the same.)
  12. ↑ Holmes FL (2003). "Enzymes". In Heilbron JL (ed.). The Oxford Companion to the History of Modern Science. Oxford: Oxford University Press. p. 270. ISBN 9780199743766.
  13. ↑ "Eduard Buchner". Nobel Laureate Biography. Nobelprize.org. بياځلي په 23 February 2015.
  14. ↑ "Eduard Buchner – Nobel Lecture: Cell-Free Fermentation". Nobelprize.org. 1907. بياځلي په 23 February 2015.
  15. ↑ The naming of enzymes by adding the suffix "-ase" to the substrate on which the enzyme acts, has been traced to French scientist Émile Duclaux (1840–1904), who intended to honor the discoverers of diastase – the first enzyme to be isolated – by introducing this practice in his book Duclaux E (1899). Traité de microbiologie: Diastases, toxines et venins [Microbiology Treatise: diastases, toxins and venoms] (in فرانسوي). Paris, France: Masson and Co. See Chapter 1, especially page 9.
  16. ↑ Willstätter R (1927). "Faraday lecture. Problems and methods in enzyme research". Journal of the Chemical Society (Resumed): 1359–1381. doi:10.1039/JR9270001359. quoted in Blow D (April 2000). "So do we understand how enzymes work?". Structure. 8 (4): R77–R81. doi:10.1016/S0969-2126(00)00125-8. PMID 10801479.
  17. ↑ "Nobel Prizes and Laureates: The Nobel Prize in Chemistry 1946". Nobelprize.org. بياځلي په 23 February 2015.
  18. ↑ Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR (May 1965). "Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Ångström resolution". Nature. 206 (4986): 757–61. Bibcode:1965Natur.206..757B. doi:10.1038/206757a0. PMID 5891407. S2CID 4161467.
  19. ↑ Johnson LN, Petsko GA (1999). "David Phillips and the origin of structural enzymology". Trends Biochem. Sci. 24 (7): 287–9. doi:10.1016/S0968-0004(99)01423-1. PMID 10390620.
  20. ↑ Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). Biochemistry (5th ed.). San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 0-7167-4955-6.کينډۍ:Open access
  21. ↑ Moss, GP. "Recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the Nomenclature and Classification of Enzymes by the Reactions they Catalyse". International Union of Biochemistry and Molecular Biology. بياځلي په 28 August 2021.
"https://ps.wikipedia.org/w/index.php?title=انزايم&oldid=277174" نه اخيستل شوی