امينو اسيد

د ويکيپېډيا لخوا

ورټوپ کړه: ګرځېدنه, پلټل
فېنيل آلانين د معياري امينو اسيدونو څخه يو امينو اسيد دی.

په کيميا کې امينو اسيد يو داسې ماليکيول دی کوم چې هم اماين او هم کاربوآکسيل کړنډله په ځان کې لري. په ژونکيميا کې همدا اصطلاح د الفا-امينو اسيدونو لور ته اشاره کوي او عام فورمول يې H2NCHRCOOH, دی په همدغه فورمول کې R يو عضوي ماده ده.[1] په الفا-امينو اسيدونو کې د امينو او کاربوآکسيلات ګروپونه په يوه کاربون پورې سره تړلي دي، چې دې ته α–کاربون وايي. بېلابېل الفا-امينو اسيدونه د يو بل نه د خپل اړخي زنځير (R ګروپ) کې چې د الفا کاربون سره تړلی وي، سره توپير لري. دا اسيدونه په جسامت کې هم توپير لري، لکه په ګلايسين کې چې يو هايډروجن اټوم لري، آلانين چې د ميتايل ګروپ په ځان کې لري او تر ټرېپټروفان پورې چې يو لوی هېټروسايکلېک ګروپ لري.

سره له دې چې په هر ډول ژونديو کې امينو اسيدونه موندل کېږي، ډېر نور داسې غېر-طبيعي امينو اسيدونه هم شته چې ډېر ګټور او اهم دي. او د دغو ښه بېلګه د چېلاتنګ اجنټونو EDTA او نيټريلواسېټيک اسيدونه دي چې دا دواړه د هغه الفا-امينو اسيدونو په کتار کې راځي کوم چې په صنعتي ډول په فابريکو کې جوړېږي (کله ناکله د طبيعي امينو اسيدونو نه هم لاس ته راځي).

نيوليک

[سمول] کتنه

الفا-امينو اسيدونه د پروټينونو د جوړولو بنسټيزه توکي دي. يو پروټين د امينو اسيدونو د راغونډېدلو په پايله کې هغه وخت جوړېږي کله چې امينو اسيدونه د يو ځای کېدو وروسته يوه ځنځيري کړۍ جوړوي چې همدا کړۍ د پېپټايډ بانډونو په مرسته د يو بل سره تړل کېږي. پروټينونه د امينو اسيدونو د پاتې شوونکو له پرله پسې بې مثالو سلسلو له مخې څرګندېږي. همدا پرله پسې تسلسل د پروټينونو لومړنی جوړښت دی. لکه څنګه چې جوته ده چې د بېلابېلو ابېڅو د سره يوځای کولو په مرسته يو ګڼ شمېر وييکي لاس ته راځي، همداراز کله چې امينو اسيدونه په بېلابېلو سلسلو کې سره يو ځای تړل کېږي نو دوی هم يو ګڼ شمېر پروټينونه جوړوي.

د بدن سلولونه ۲۰ معياري امينو اسيدونه د پروټينو ژونجوړښت په پروسه کې کاروي، او دا ۲۰ امينو اسيدونه د عام جنيټيک کوډ له مخې ټاکل کېږي. همدا ۲۰ امينو اسيدونه د نورو ماليکيولونو څخه ژواکي-جوړښت مومي، خو دا جوړښت په اورګانيزمونو کې هم توپير لري او دا هر ځانګړي اورګانيزم پورې اړه لري چې کوم يو ډول امينو اسيد دوی جوړوي او کوم اسيدونه بايد د دوي د خواړو برخه وي. هغه امينو اسيدونه چې په يوه اورګانيزم کې نه جوړېږي او د هماغه اورګانيزم ژوند پرې تړلی دی، د اهم امينو اسيد په نامه يادېږي.

[سمول] په پروټينو کې کړنې

{{|لومړنی جوړښت|Posttranslational modification}}

يو polypeptide د امينو اسيدونو يو ځنځير دی.

امينو اسيدونه د پروټينو بنسټيزه جوړښتي يوونونه (واحدونه) دي. همدا اسيدونه لنډ پوليميري زنځيرونه جوړوي چې د پېپټايډونو په نامه يادېږي او يا همدا شان د پېپټايډونو اوږده زنځيري کړۍ هم جوړوي چې د پوليپېپټايډونو يا پروټينونو په نامه يادېږي. د پروټينونو ژونجوړښت (بيالوژيکي-جوړښت) ته چې د ام آر ان اې د کېنډيو په مرسته ترسره کېږي، د ټرانسلېشن يا ژباړې پروسه وايي او همدا پروسه د پروټينونو د جوړښت اهمه برخه ده. په دغه پروسه کې ۲۰ امينو اسيدونه د معياري جنيټيک کوډونو په مرسته په کوډونو کې سره راغونډېږي چې همدغو ته پروټينوجېنيک يا معياري امينو اسيدونه وايي. نور امينو اسيدونه چې په پروټينو کې موندل کېږي، اکثراً د ټرانسلېشن د پروسې وروسته د پوسټ ټرانزېشنل موډيفيکېشن د پروسې له لارې کوم چې د پروټينو په جوړښت کې يو بدلون دی رامېنځ ته کېږي. د پروټين د تنظيم يا عمل لپاره همدا موډيفيکېشنونه يا بدلونونه اهم ګڼل کېږي؛ د ساري په توګه د ګلوټامېټ کاربوآکسيلېشن د کلسيم د کېتاينونو د ښه تړنګ چاپېريال برابروي، او د پرولين هايډروآکسيلېشن د کولاجين د ثبات لپاره او د هايپوآکسيا يا د آکسيجن کمی ته په ځواب وييلو کې اهم ګڼل کېږي. همداسې موډيفيکېشنونه د پروټينو د ځای او موقيعت په جوتولو کې هم مرسته کولای شي، د ساري په توګه د اوږدو اوب-کرکجنو ماليکيولي ګروپونو ورګډېدنه پروټين دې ته اړ باسي چې د فوسفوليپېډ پردې پورې ځان وتړي.

[سمول] په غېرپروټينو کې کړنې

همدا ۲۰ معياري امينو اسيدونه دي چې د پروټينو او ژونماليکيولونو په جوړېدنه کې کارېږي، او يا هم د يوريا او کاربون ډای آکسايډ د آکسيډايز کولو سره د انرژي د سرچينې په توګه کارېږي.[2] د آکسيډېشن پروسه د ټرانسامينېس په مرسته د امينو ګروپ په لرې کولو سره پېلېږي او په همدې توګه د امينو ګروپ بيا د يوريا څرخ ته ورننوځي. کيټو اسيد د ټرانساميډېشن يو بل توليد دی کوم چې د سېټريک اسيد څرخ ته ورننوځي.[3] ګلوکوز-جوړونکي امينو اسيدونه د ګلوکوزجوړېدنې د پروسې له مخې په ګلوکوزو بدلېږي.[4]

په طبيعت کې په سلګونو ډوله غېر پروټيني امينو اسيدونه موندل شوي او همدا امينو اسيدونه په ژونديو اورګانيزمونږ کې ګڼ شمېر کړنې ترسره کوي. مايکرواورګانيزمونه او بوټي ګڼ شمېر ناعامه امينو اسيدونه توليدوي. په ميکروبونو کې يې ښې بېلګې 2-امينوآيسوبوټيريک اسيد او لېنتيونين، کوم چې د آلانين ډايمر يو سلفايډي اړخ دی. همدا دواړه امينو اسيدونه په پېپټايډيک لانټيبايوټکسو لکه آلاميتاسينو کې موندل کېږي.[5] خو په بله خوا په بوټو کې، 1-امينوسايکلوپروپېن-1-کاربوآکسېلېک اسيد یو وړوکی disubstituted څرخيزه امينو اسيد دی چې د بوټو د يو ډول هورمون ايتايلينو په جوړونه کې يو اهم منځګړی تړنګ دی.[6]

په انسانانو کې، غېر پروټيني امينو اسيدونه هم ژواکپوهنيزه اهم رول لري. د ساري په توګه ګلايسين، ګاما-امينوبوټيريک اسيد او ګلوټامېټ نيوروټرانسمېټرونه دي او ګڼ شمېر نور امينو اسيدونه د ډېرو نورو ماليکيولونو په جوړښت کې هم کارېږي، د بېلګې په توګه:

همدا شان هايډروآکسيپرولين، هايډروآکسيليسين، او سرکوسين هم د بېلو ځانتياو سره د امينو اسيدونو تړنګتوکي دی. د تايرايډ هورمونونه هم د الفا امينو اسيدونو له ډلې څخه شمېرل کېږي.

ځينې امينو اسيدونه بيا په لکۍ داره ستورو، کې هم پېژندل شوي، په ځانګړې توګه يو ډول چې د کاربونلرونکي کونډرايټو په نامه يادېږي.[7] د همدغو کتنو په سبب، ځينې په داسې اند دي چې کېدای شي د زمکې ته ژوند هم د يوې ناخاورينې سرچينې نه راغلی وي.

[سمول] ټولګړی جوړښت

کينډۍ:Further

د الفا امينو اسيدونو (α-amino acid) يو ټولګړی کيميايي جوړښبېلګه چې د امينو ګروپ يې کيڼ لور کې او د کاربوآکسيل ګروپ يې ښي لور کې ښکاري.

دلته په کيڼ لور ورکړ شوي انځور کې R د امينو اسيدونو اړخي زنځير ښکاره کوي. هر يو امينو اسيد ځان ته يو ځانګړی اړخي زنځير لري. همدلته مرکزي کاربون اټوم د الفا کاربون يا Cα په نوم يادېږي او همدا کاربون يو مرکزي چېرال اټوم دی چې دوه پخښې او د R-ډله ورپورې تړلې ده. د ډلبندۍ په وخت کې، امينو اسيدونه اکثراً د دوی د اړخي زنځيرونو د ځانګړتياؤ له مخې په څلورو ډلو وېشل کېږي. د امينو اسيدونو همدا اړخي زنځيرونه د يو کمزوره اسيد، يو کمزوره القلي، يو اوب مين (که چېرته قطبي وي) او اوب کرکجن (که چېرته غېرقطبي وي) ځانګړتياوې لري. د ۲۰ معياري امينو اسيدونو کيميايي جوړښت، د هغوی د کيميايي ځانګړنو سره يوځای د معياري امينو اسيدونو لړليک کې راغونډ شوي.

The phrase "branched-chain amino acids" or BCAA is sometimes used to refer to the amino acids having aliphatic side-chains that are non-linear, these are leucine, isoleucine and valine. Proline is the only proteinogenic amino acid whose side group links to the α-amino group, and thus is also the only proteinogenic amino acid containing a secondary amine at this position. Proline has sometimes been termed an imino acid, but this is not correct in the current nomenclature.[8]

The two optical isomers of alanine.

[سمول] آيسومريزم

Most amino acids can exist in either of two optical isomers, called D and L. The L-amino acids represent the vast majority of amino acids found in proteins. D-amino acids are found in some proteins produced by exotic sea-dwelling organisms, such as cone snails.[9] They are also abundant components of the peptidoglycan cell walls of bacteria.[10]

The L and D conventions for amino acid configuration do not refer to the optical activity, but rather to the optical activity of the isomer of glyceraldehyde having the same stereochemistry as the amino acid. S-Glyceraldehyde is levorotary, and R-glyceraldehyde is dexterorotary, and so S-amino acids are called L- even if they are not levorotary, and R-amino acids are likewise called D- even if they are not dexterorotary.

There are two exceptions to these general rules of amino acid isomerism. Firstly, glycine, where R = H, no isomerism is possible because the alpha-carbon bears two identical groups (hydrogen). Secondly, in cysteine, the L = S and D = R assignment is reversed to L = R and D = S. Cysteine is structured similarly (with respect to glyceraldehyde) to the other amino acids but the sulfur atom alters the interpretation of the Cahn-Ingold-Prelog priority rule.

[سمول] تعاملونه

As amino acids have both a primary amine group and a primary carboxyl group, these chemicals can undergo most of the reactions associated with these functional groups. These include nucleophilic addition, amide bond formation and imine formation for the amine group and esterification, amide bond formation and decarboxylation for the carboxylic acid group. The multiple side chains of amino acids can also undergo chemical reactions. The types of these reactions are determined by the groups on these side chains and are discussed in the articles dealing with each specific type of amino acid.

[سمول] د پېپټايډ بانډ جوړښت

د دوه امينو اسيدونو يوځای کېدنه د پېپټايډ تړ جوړوي.

کينډۍ:Details

As both the amine and carboxylic acid groups of amino acids can react to form amide bonds, one amino acid molecule can react with another and become joined through an amide linkage. This polymerization of amino acids is what creates proteins. This condensation reaction yields the newly formed peptide bond and a molecule of water. In cells, this reaction does not occur directly, instead the amino acid is activated by attachment to a transfer RNA molecule through an ester bond. This aminoacyl-tRNA is produced in an ATP-dependent reaction carried out by an aminoacyl tRNA synthetase.[11] This aminoacyl-tRNA is then a substrate for the ribosome, which catalyzes the attack of the amino group of the elongating protein chain on the ester bond.[12] As a result of this mechanism, all proteins are synthesized starting at their N-terminus and moving towards their C-terminus.

However, not all peptide bonds are formed in this way. In a few cases peptides are synthesized by specific enzymes. For example, the tripeptide glutathione is an essential part of the defenses of cells against oxidative stress. This peptide is synthesized in two steps from free amino acids.[13] In the first step gamma-glutamylcysteine synthetase condenses cysteine and glutamic acid through a peptide bond formed between the side-chain carboxyl of the glutamate (the gamma carbon of this side chain) and the amino group of the cysteine. This dipeptide is then condensed with glycine by glutathione synthetase to form glutathione.[14]

In chemistry, peptides are synthesized by a variety of reactions. One of the most used in solid-phase peptide synthesis, which uses the aromatic oxime derivatives of amino acids as activated units. These are added in sequence onto the growing peptide chain, which is attached to a solid resin support.[15]

[سمول] زويټريونونه

يو امينو اسيد، په (1) نورماله (بې آيون) او په (2) کې زويټريونيک بڼې.

As amino acids have both the active groups of an amine and a carboxylic acid they can be considered both acid and base (though their natural pH is usually influenced by the R group). At a certain pH known as the isoelectric point, the amine group gains a positive charge (is protonated) and the acid group a negative charge (is deprotonated). The exact value is specific to each different amino acid. This ion is known as a zwitterion, which comes from the German word Zwitter meaning "hybrid". A zwitterion can be extracted from the solution as a white crystalline structure with a very high melting point, due to its dipolar nature. Near-neutral physiological pH allows most free amino acids to exist as zwitterions.

[سمول] اوب-مين او اوب-کرکجن امينو اسيدونه

Depending on the polarity of the side chain, amino acids vary in their hydrophilic or hydrophobic character. These properties are important in protein structure and protein-protein interactions. The importance of the physical properties of the side chains comes from the influence this has on the amino acid residues' interactions with other structures, both within a single protein and between proteins. The distribution of hydrophilic and hydrophobic amino acids determines the tertiary structure of the protein, and their physical location on the outside structure of the proteins influences their quaternary structure. For example, soluble proteins have surfaces rich with polar amino acids like serine and threonine, while integral membrane proteins tend to have outer ring of hydrophobic amino acids that anchors them into the lipid bilayer, and proteins anchored to the membrane have a hydrophobic end that locks into the membrane. Similarly, proteins that have to bind to positively-charged molecules have surfaces rich with negatively charged amino acids like glutamate and aspartate, while proteins binding to negatively-charged molecules have surfaces rich with positively charged chains like lysine and arginine. Recently a new scale of hydrophobicity based on the free energy of hydrophobic association has been proposed[16]

Hydrophilic and hydrophobic interactions of the proteins do not have to rely only on the sidechains of amino acids themselves. By various posttranslational modifications other chains can be attached to the proteins, forming hydrophobic lipoproteins or hydrophilic glycoproteins.

[سمول] د معياري امينو اسيدونو لنډونونه او د اړخي زنځيرونو ځانګړنې

Main article: د معياري امينو اسيدونو لړليک
امينو اسيد ۳-حرفي لنډون ۱-حرفي لنډون قطبي اړخي زنځير اسيدي يا القلي اړخي زنځير هايډروپاتي انډېکس[17]
آلانين Ala A غيرقطبي neutral 1.8
آرګېنين Arg R قطبي قليايي (ځواکمن) -4.5
آسپراګين Asn N قطبي neutral -3.5
آسپارټيک اسيد Asp D قطبي تېزابي -3.5
سيسټېن Cys C قطبي neutral 2.5
ګلوټاميک اسيد Glu E قطبي تېزابي -3.5
ګلوټامين Gln Q قطبي neutral -3.5
ګلايسين Gly G غيرقطبي neutral -0.4
هسټيډين His H قطبي قليايي (کمزوری) -3.2
آيسوليوسين Ile I غيرقطبي neutral 4.5
ليوسين Leu L غيرقطبي neutral 3.8
ليسين Lys K قطبي قليايي -3.9
مېتيونين Met M غيرقطبي neutral 1.9
فېنيل-آلانين Phe F غيرقطبي neutral 2.8
پرولين Pro P غيرقطبي neutral -1.6
سيرين Ser S قطبي neutral -0.8
تريونين Thr T قطبي neutral -0.7
ټرېپټوفان Trp W غيرقطبي neutral -0.9
تيروسين Tyr Y قطبي neutral -1.3
وآلين Val V غيرقطبي neutral 4.2

In addition to the normal amino acid codes, placeholders were used historically in cases where chemical or crystallographic analysis of a peptide or protein could not completely establish the identity of a certain residue in a structure. The ones they could not resolve between are these pairs of amino-acids:

Ambiguous امينو اسيدونه ۳-حرفي لنډون ۱-حرفي لنډون
آسپراګين يا آسپارټيک اسيد Asx B
ګلوټامين يا ګلوټاميک اسيد Glx Z
ليوسين يا آيسوليوسين Xle J
ناځانګړی يا ناپېژندلی امينو اسيد Xaa X

Unk is sometimes used instead of Xaa, but is less standard.

[سمول] غېر معياري امينو اسيدونه

The amino acid selenocysteine.

د ۲۰ معياري امينو اسيدونو تر څنګ ګڼ شمېر غېر معياري امينو اسيدونه هم شته. د نامعياري امينو اسيدونو نه، دوه امينو اسيدونه د جنېټيک کوډ له مخې د څرګنولو وړ دي، خو داسې امينو اسيدونه په پروټينو کې ډېر کم وي. سېلېنوسيسټين يو Selenocysteine is incorporated into some proteins at a UGA codon, which is normally a stop codon.[18] Pyrrolysine is used by some methanogenic archaea in enzymes that they use to produce methane. It is coded for with the codon UAG.[19]

لېنتيونين، ۲-امينوآيسوبوټيريک اسيد، ډيهايډروآلانين او نيوروټرانسمټر ګاما-امينوبوټيريک اسيد د نامعياري امينو اسيدونو هغه بېلګې دي چې په پروټينو کې موندل کېږي. ډېر ځلې غېر معياري امينو اسيدونه د معياري امينو اسيدونو په ميټابوليکو لارو کې د منځګړو امينو اسيدونو په څېر رابرسېره کېږي. د ساري په توګه اورنېتين او سټرولين په يوريا څرخ کې کوم چې د امينو اسيدونو کېټابوليزم دی رابرسېره کېږي.[20]

ډېر وار داسې کېږي چې غېر معياري امينو اسيدونه د معياري امينو اسيدونو د بدلونونو په پايله کې مېنځ ته راځي. د دې يوه ښه بېلګه هوموسيسټين دی، دا هغه غېر معياري امينو اسيد دی چې د ټرانس سلفرېشن له لارې رامېنځ ته کېږي او يا هم د ميتيونين د ډيميتايلېشن چې د منځګړي ميټابولايټ، اس-اډينوسيل ميتيونين يا S-adenosyl methionine په مرسته ترسره کېږي، رامېنځ ته کېږي، [21] خو ډوپامين بيا د l-DOPA څخه، او هايډروآکسيپرولين بيا د پرولين د پوسټ ټرانزېشنل بدلون په مرسته جوړېږي.[22]

[سمول] په تخنيک کې ددوی کارېدنه

د امينو اسيد اشتقاقونه په صنعت کې کارېدنه
اسپارټېم (آسپارټيل-فېنيل آلانين-1-ميتايل اېسټر) د ټيټې کچې کالورۍ مصنوعي خواږه
5-HTP (5-هايډروآکسيټرېپټروفان) د خپګان او نورو عصبي ناروغيو او فېنيلکېتون-يوريا د عوارضو په درملنه کې کارېږي.
L-DOPA (L-ډای هايډروآکسيفېنيل آلانين) د پارکنسونيزم درملنه.
مونوسوډيم ګلوټامېټ Food additive that enhances flavor. Confers the taste umami.

[سمول] غذايي ارزښت

کينډۍ:نور د 20 معياري پروټين جوړونکو امينو اسيدونو په کتار کې، ۸ اهم امينو اسيدونه دي چې د انسانانو بدن يې په نورمال ډول د نورو تړنګونو نه چې د انسان ودې ته اړين دي نه شي جوړولای، او په همدې خاطر پکار ده چې همدا امينو اسيدونه د خواړو له لارې انسانان ترلاسه کړي.[23] سيسټېن، تيروسين، هسټيډين او آرګېنين په ماشومانو کې نيم-اهم امينو اسيدونه ګڼل کېږي، دا ځکه چې په ماشومانو کې د هغه ميټابوليکې لار چې د هغې په مرسته همدغه امينو اسيدونه جوړېږي لا په بشپړه توګه پرمختللې نه وي.[24]

اهم نااهم
آيسوليوسين آلانين
ليوسين آسپراګين
ليسين اسپارټېټ
مېتيونين سيسټېن*
فېنيل-آلانين ګلوټامېټ
تريونين ګلوټامين*
ټرېپټوفان ګلايسين*
وآلين پرولين*
آرګېنين* سيرين*
هسټيډين* تيروسين*

(*) يواځې په ځينو وختونو کې اهم ګڼل کېږي.[25][26]

Several common mnemonics have evolved for remembering the ten amino acids often described as essential. PVT TIM HALL ("Private Tim Hall") uses the first letter of each essential amino acid, excluding arginine.[27] Another mnemonic that frequently occurs in student practice materials is "These ten valuable amino acids have long preserved life in man".[28]

[سمول] دا هم وګورۍ

[سمول] سرچينې او يادښتونه

  1. ↑ Proline is an exception to this general formula. It lacks the NH2 group because of the cyclization of the side chain.
  2. ↑ Sakami W, Harrington H. "Amino acid metabolism". Annu Rev Biochem 32: 355-98.
  3. ↑ Brosnan J (2000). "Glutamate, at the interface between amino acid and carbohydrate metabolism". J Nutr 130 (4S Suppl): 988S-90S.
  4. ↑ Young V, Ajami A (2001). "Glutamine: the emperor or his clothes?". J Nutr 131 (9 Suppl): 2449S-59S; discussion 2486S-7S.
  5. ↑ Whitmore L, Wallace B (2004). "Analysis of peptaibol sequence composition: implications for in vivo synthesis and channel formation.". Eur Biophys J 33 (3): 233-7.
  6. ↑ Alexander L, Grierson D (2002). "Ethylene biosynthesis and action in tomato: a model for climacteric fruit ripening". J Exp Bot 53 (377): 2039-55.
  7. ↑ Llorca J (2004). "Organic matter in meteorites.". Int Microbiol 7 (4): 239-48.
  8. ↑ Claude Liebecq (Ed) Biochemical Nomenclature and Related Documents, 2nd edition, Portland Press, 1992, pages 39-69 ISBN 978-1855780057
  9. ↑ Pisarewicz K, Mora D, Pflueger F, Fields G, Marí F (2005). "Polypeptide chains containing D-gamma-hydroxyvaline.". J Am Chem Soc 127 (17): 6207-15.
  10. ↑ van Heijenoort J (2001). "Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan.". Glycobiology 11 (3): 25R-36R.
  11. ↑ Ibba M, Söll D (2001). "The renaissance of aminoacyl-tRNA synthesis". EMBO Rep 2 (5): 382-7.
  12. ↑ Lengyel P, Söll D (1969). "Mechanism of protein biosynthesis". Bacteriol Rev 33 (2): 264-301.
  13. ↑ Wu G, Fang Y, Yang S, Lupton J, Turner N (2004). "Glutathione metabolism and its implications for health". J Nutr 134 (3): 489-92.
  14. ↑ Meister A (1988). "Glutathione metabolism and its selective modification". J Biol Chem 263 (33): 17205–8.
  15. ↑ Carpino, L. A. (1992) 1-Hydroxy-7-azabenzotriazole. An efficient Peptide Coupling Additive. J. Am. Chem. Soc. 115, 4397-4398.
  16. ↑ Urry, D. W. (2004). "The change in Gibbs free energy for hydrophobic association - Derivation and evaluation by means of inverse temperature transitions". Chemical Physics Letters 399 (1-3): 177-183.
  17. ↑ Kyte J & RF Doolittle (1982). "A simple method for displaying the hydropathic character of a protein". J. Mol. Biol. (157): 105-132. PMID 7108955.
  18. ↑ Driscoll D, Copeland P. "Mechanism and regulation of selenoprotein synthesis.". Annu Rev Nutr 23: 17-40.
  19. ↑ Krzycki J (2005). "The direct genetic encoding of pyrrolysine.". Curr Opin Microbiol 8 (6): 706-12.
  20. ↑ Curis E, Nicolis I, Moinard C, Osowska S, Zerrouk N, Bénazeth S, Cynober L (2005). "Almost all about citrulline in mammals". Amino Acids 29 (3): 177-205.
  21. ↑ Brosnan J, Brosnan M (2006). "The sulfur-containing amino acids: an overview". J Nutr 136 (6 Suppl): 1636S-1640S.
  22. ↑ Kivirikko K, Pihlajaniemi T. "Collagen hydroxylases and the protein disulfide isomerase subunit of prolyl 4-hydroxylases". Adv Enzymol Relat Areas Mol Biol 72: 325-98.
  23. ↑ Young VR (1994). "Adult amino acid requirements: the case for a major revision in current recommendations". J. Nutr. 124 (8 Suppl): 1517S–1523S.
  24. ↑ Imura K, Okada A (1998). "Amino acid metabolism in pediatric patients". Nutrition 14 (1): 143-8.
  25. ↑ Fürst P, Stehle P (2004). "What are the essential elements needed for the determination of amino acid requirements in humans?". J. Nutr. 134 (6 Suppl): 1558S–1565S.
  26. ↑ Reeds PJ (2000). "Dispensable and indispensable amino acids for humans". J. Nutr. 130 (7): 1835S–40S.
  27. ↑ Error on call to template:cite web: Parameters url and title must be specified Chapter 39 PVT TIM HALL. URL accessed on 2007-09-29.
  28. ↑ Memory aids for medical biochemistry. http://mednote.co.kr/Yellownote/BIOCHMNEMON.htm Access date 25 February 2006

[سمول] نورې لوستنې

  • Doolittle, R.F. (1989) Redundancies in protein sequences. In Predictions of Protein Structure and the Principles of Protein Conformation (Fasman, G.D. ed) Plenum Press, New York, pp. 599-623
  • David L. Nelson and Michael M. Cox, Lehninger Principles of Biochemistry, 3rd edition, 2000, Worth Publishers, ISBN 1-57259-153-6

[سمول] باندنۍ تړنې


کينډۍ:Biochemical families

آلانين (dp) | آرګېنين (dp) | آسپراګين (dp) | آسپارټيک اسيد (dp) | سيسټېن (dp) | ګلوټاميک اسيد (dp) | ګلوټامين (dp) | ګلايسين (dp) | هسټيډين (dp) | آيسوليوسين (dp) | ليوسين (dp) | ليسين (dp) | مېتيونين (dp) | فېنيل-آلانين (dp) | پرولين (dp) | سيرين (dp) | تريونين (dp) | ټرېپټوفان (dp) | تيروسين (dp) | وآلين (dp)

کينډۍ:Protein primary structure

همدا مخ له "http://ps.wikipedia.org/wiki/%D8%A7%D9%85%D9%8A%D9%86%D9%88_%D8%A7%D8%B3%D9%8A%D8%AF" څخه رااخيستل شوی